基因云馆新一代信息数据库

编辑推荐：

　　一组研究人员发现一种植物蛋白在插入到酵母中后，其功能就会变得像是朊病毒一样。研究人员推测，这种错误折叠的蛋白可能可以解释植物如何存储和传递记忆的。

朊病毒对于我们来说可能不太熟悉，但是要提起它引起的“疯牛病”，那可是臭名昭著，人人皆知。这种病毒又称蛋白质侵染因子，是一类能侵染动物并在宿主细胞内复制的小分子无免疫性疏水蛋白质。所以虽然朊病毒叫做病毒，但它却与病毒完全不同，只有蛋白质而无核酸。

大家对朊病毒的印象主要停留在动物和细菌中，然而去年的一项研究指出草类植物可以结合、吸收和输送具有传染性的朊病毒，同时美国国家野生动物健康中心发现苜蓿、玉米与番茄能被鹿群“慢性消耗性疾病”的感染性、畸形蛋白质朊病毒传染，从而引发了这方面的热议。

近期来自Whitehead生物医学研究所的一组研究人员发现一种植物蛋白在插入到酵母中后，其功能就会变得像是朊病毒一样。研究人员推测，这种错误折叠的蛋白可能可以解释植物如何存储和传递记忆的。

这一研究成果公布在4月25日《美国国家科学院院刊》（PNAS）杂志上。

来自德国波恩大学植物智力研究专家Frantisek Baluska（未参与此项研究）认为这项研究十分重要，“事实上，我很期待在植物中发现朊病毒，”他说。

每年春天，植物都能根据水合作用、温度和具有冬季记忆的春化作用等因素而开花。但是科学家们对于植物记忆的分子机制并不十分了解。

在这篇文章中，研究人员利用一种专门用于分析酵母朊病毒样蛋白质域的算法，筛选了拟南芥的整套蛋白质的序列。从中识别出了474个候选蛋白，之后他们把筛选结果缩小到了3种涉及开花相关基因表达的蛋白，使用酵母计算方法测试了这些蛋白质的朊病毒样属性。

在这些蛋白中，Luminidependens (LD)满足了一种朊病毒的某些定义标准，即：维持一种低聚物自我复制状态的能力，可以在实验室中持续而可遗传地改变一种相关酵母蛋白质域的功能。此外，当移植到酵母朊病毒Sup35的时候，LD朊病毒域取代了这种酵母朊病毒域的功能，这表明LD可能是一种真正的朊病毒，而且很可能是首次发现来自植物的朊病毒。

研究人员表示，植物区分冬季和非季节性寒潮的能力可能与诸如LD等蛋白有关，这类蛋白质可能帮助触发或调控了与春化和开花有关的表观遗传学变化。

这项研究或首次在植物中发现了朊病毒样蛋白，为了验证这一结果，研究人员还需要进一步更多的实验。研究组在该篇论文中也提出了这些错误折叠的蛋白也许能作为植物记忆的一种基本形式。

威斯康星麦迪逊大学的植物生物化学家Richard Amasino（未参与此项研究）表示，虽然这种作用还是推测，但“如果能发现植物正常发育过程中，一些朊病毒样蛋白的行为，那么真是一项重大发现。”

原文摘要：

Luminidependens (LD) is an Arabidopsis protein with prion behavior

Prion proteins provide a unique mode of biochemical memory through self-perpetuating changes in protein conformation and function. They have been studied in fungi and mammals, but not yet identified in plants. Using a computational model, we identified candidate prion domains (PrDs) in nearly 500 plant proteins. Plant flowering is of particular interest with respect to biological memory, because its regulation involves remembering and integrating previously experienced environmental conditions. We investigated the prion-forming capacity of three prion candidates involved in flowering using a yeast model, where prion attributes are well defined and readily tested. In yeast, prions heritably change protein functions by templating monomers into higher-order assemblies. For most yeast prions, the capacity to convert into a prion resides in a distinct prion domain. Thus, new prion-forming domains can be identified by functional complementation of a known prion domain. The prion-like domains (PrDs) of all three of the tested proteins formed higher-order oligomers. Uniquely, the Luminidependens PrD (LDPrD) fully replaced the prion-domain functions of a well-characterized yeast prion, Sup35. Our results suggest that prion-like conformational switches are evolutionarily conserved and might function in a wide variety of normal biological processes.